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第1章 功能蛋白质研究绪论1

1.1功能蛋白质研究的历史回顾1

1.2功能蛋白质研究的主要内容及方法5

1.2.1功能蛋白质研究的主要内容5

1.2.2功能蛋白质研究的方法8

1.3功能蛋白质研究的挑战与展望8

参考文献9

第2章 蛋白质功能调节11

2.1 pH和水环境对蛋白质功能的调节11

2.1.1蛋白质和其周边复杂的水环境11

2.1.2水环境中的离子和有机物分子对蛋白质的影响12

2.1.3 pH对蛋白质的影响12

2.1.4氧化还原环境对蛋白质的影响13

2.1.5蛋白质在环境条件中的存在方式和结构分类14

2.2温度对蛋白质功能的调节17

2.2.1温度对蛋白质结构的影响17

2.2.2嗜极温的蛋白质18

2.2.3温度的生理作用和细胞学机理19

2.2.4温度对植物的影响20

2.3蛋白质的翻译后修饰25

2.3.1蛋白质翻译后修饰的概述25

2.3.2蛋白质翻译后修饰的种类25

2.3.3蛋白质翻译后修饰的生理意义26

2.3.4蛋白质翻译后修饰的研究28

2.4磷酸化修饰对蛋白质功能的调节29

2.4.1蛋白质磷酸化修饰的概述29

2.4.2蛋白质磷酸化修饰过程29

2.4.3蛋白质磷酸化修饰的分类30

2.4.4蛋白激酶32

2.4.5蛋白质磷酸化修饰对蛋白质结构的改变38

2.4.6蛋白质磷酸化修饰的生理功能38

2.4.7蛋白质的异常磷酸化修饰和人类疾病41

2.4.8蛋白质磷酸化研究是一门综合研究42

2.5糖基化修饰对蛋白质功能的调节44

2.5.1蛋白质糖基化修饰的概述44

2.5.2蛋白质糖基化修饰的分类45

2.5.3蛋白质糖基化修饰过程48

2.5.4糖基化修饰对蛋白质结构的改变48

2.5.5糖基化工程49

2.5.6蛋白质糖基化修饰的生理作用50

2.5.7蛋白质糖基化修饰的研究51

2.6泛素化修饰对蛋白质功能的调节52

2.6.1蛋白质泛素化修饰的概述52

2.6.2泛素化修饰的底物蛋白质的特点53

2.6.3蛋白质泛素化修饰的过程和相关酶53

2.6.4泛素化修饰蛋白质的降解过程54

2.6.5泛素化修饰和人类疾病56

2.6.6蛋白质泛素化修饰的研究和注意问题56

2.7小泛素相关修饰物对蛋白质功能的调节57

2.7.1小泛素相关修饰物的概述57

2.7.2 SUMO结构57

2.7.3 SUMO化修饰过程58

2.7.4 SUMO化修饰的生理功能60

2.7.5 SUMO化修饰与疾病61

2.7.6蛋白质发生SUMO化修饰的鉴定61

2.8蛋白质前体激活63

2.8.1蛋白质前体激活的概述63

2.8.2蛋白质前体激活的过程63

2.8.3蛋白质信号肽64

2.8.4胰岛素激活65

2.8.5前体阿片促黑激素皮质素原的激活66

2.8.6蛋白质内含肽的自剪接67

参考文献70

第3章 蛋白质的质量控制74

3.1分子伴侣与折叠酶76

3.1.1蛋白质的疏水性域和分子伴侣76

3.1.2分子伴侣家族76

3.1.3 Hsp70的反应循环78

3.1.4蛋白质二硫键异构酶80

3.2蛋白质质量控制——内质网82

3.2.1真核细胞的未折叠蛋白应答82

3.2.2内质网相关的蛋白质降解90

3.3蛋白质质量控制——线粒体98

3.3.1线粒体的内膜蛋白质量控制99

3.3.2线粒体基质的蛋白质质量控制101

3.3.3细胞死亡前的最后挽救措施——线粒体自噬101

3.3.4线粒体蛋白质质量控制和衰老101

3.4蛋白质质量控制——自噬102

3.5几种典型蛋白折叠相关疾病及其分子病理103

3.5.1 HIV-1感染和艾滋病103

3.5.2几种癌症与蛋白质质量控制104

3.5.3几种退行性神经病变与蛋白质折叠105

参考文献106

第4章 功能蛋白质的分离纯化110

4.1蛋白质的物理化学性质110

4.1.1蛋白质的两性电离和等电点110

4.1.2蛋白质的胶体性质110

4.1.3蛋白质的变性111

4.1.4蛋白质的紫外吸收112

4.1.5蛋白质的呈色反应112

4.2蛋白质的分离方法113

4.2.1以溶解度为基础的分离方法113

4.2.2以分子大小为基础的分离方法114

4.2.3以静电作用为基础的分离方法115

4.2.4以疏水作用为基础的分离方法117

4.2.5以生物活性为基础的蛋白质分离方法118

参考文献120

第5章 蛋白质体外研究——结构与功能研究121

5.1核磁共振谱121

5.1.1适用于核磁共振研究的蛋白质样品制备122

5.1.2用于蛋白质溶液三维结构测定的同核二维实验124

5.1.3用于蛋白质溶液三维结构测定的异核多维实验125

5.2晶体X射线衍射140

5.2.1晶体及晶体中的对称性140

5.2.2 X射线衍射方程143

5.2.3晶体结构测定145

5.2.4 X射线衍射技术在研究蛋白质结构功能中的应用147

5.3 X射线吸收光谱153

5.3.1 X射线吸收光谱方法原理154

5.3.2 X射线吸收光谱方法的优势和局限155

5.3.3生物体系X射线吸收光谱方法研究现状156

5.3.4 X射线吸收光谱在金属蛋白质研究中的应用158

5.4穆斯鲍尔谱159

5.4.1穆斯鲍尔效应159

5.4.2穆斯鲍尔谱学及其特点159

5.4.3铁蛋白的穆斯鲍尔谱160

5.5电子顺磁共振谱161

5.5.1电子顺磁共振基本原理161

5.5.2电子顺磁共振自旋标记162

5.5.3氮氧自由基侧链易趋性在蛋白质研究中的应用164

5.5.4氮氧自由基侧链动力学在蛋白质研究中的应用164

5.5.5残基间距离的研究164

5.5.6结构改变的时间分辨分析165

5.5.7电子顺磁共振研究金属离子与蛋白质的相互作用165

5.6圆二色谱167

5.6.1蛋白质的圆二色性167

5.6.2远紫外CD预测蛋白质二级结构方法168

5.6.3近紫外CD光谱171

5.6.4 CD在功能蛋白质研究中的应用171

5.6.5 CD测量样品的准备与条件选择172

参考文献172

第6章 细胞内蛋白质的定位研究180

6.1细胞内蛋白质的分选信号180

6.1.1信号假说180

6.1.2细胞内蛋白质转运方式182

6.1.3蛋白质分选运输的途径183

6.2内质网定位信号和蛋白质运输187

6.2.1内质网定位信号188

6.2.2可溶性蛋白到内质网腔的转运190

6.2.3跨膜蛋白到内质网膜的转运192

6.3高尔基体定位信号的研究194

6.3.1高尔基体糖基转移酶的定位信号194

6.3.2病毒蛋白在高尔基体的定位信号195

6.3.3周缘膜蛋白在高尔基体的定位信号195

6.3.4高尔基体的其他驻留蛋白定位信号196

6.4细胞核的定位信号研究196

6.4.1细胞核定位信号196

6.4.2细胞核输出信号197

6.5蛋白质向线粒体的运输197

6.6过氧化物酶体的定位信号198

6.7细胞外的蛋白质分选和运输199

6.7.1受体介导胞吞199

6.7.2从内体到溶酶体的运输200

6.8蛋白质定位的研究方法201

6.8.1激光扫描共聚焦显微镜研究蛋白质定位201

6.8.2免疫电镜技术225

6.8.3免疫组织化学技术227

6.8.4免疫印迹法和差速离心法研究蛋白质定位228

6.8.5生物信息学方法研究蛋白质定位228

参考文献230

第7章 蛋白质相互作用研究239

7.1蛋白质相互作用的结构学基础239

7.1.1蛋白质相互作用的亲和力239

7.1.2蛋白质相互作用与蛋白质结构241

7.1.3蛋白质相互作用结构基元或结构域241

7.1.4蛋白质相互作用研究的发展245

7.2酵母双杂交技术246

7.2.1酵母双杂交技术的原理246

7.2.2酵母双杂交技术的方法248

7.2.3酵母双杂交技术的优点与缺点250

7.2.4酵母双杂交系统中的假阳性和假阴性251

7.2.5酵母双杂交系统的衍生（扩展）技术251

7.3免疫共沉淀技术255

7.3.1免疫共沉淀技术的基本原理255

7.3.2 A蛋白和G蛋白256

7.3.3免疫共沉淀实验结果的特异性与真实性257

7.3.4免疫共沉淀实验的关键注意事项258

7.3.5免疫共沉淀技术的优点与不足259

7.4 GST融合蛋白沉降技术260

7.4.1 GST融合蛋白沉降技术原理260

7.4.2 GST融合蛋白沉降技术中的关键技术261

7.4.3 GST融合蛋白沉降技术的优点与缺点266

7.5荧光共振能量转移技术266

7.5.1荧光共振能量的原理267

7.5.2 FRET探针268

7.5.3荧光共振能量转移效率的检测方法271

7.6蛋白质相互作用功能意义的研究策略274

参考文献274

第8章 蛋白质组学277

8.1蛋白质组学概论与研究方法277

8.1.1蛋白质的高通量分离策略277

8.1.2蛋白质的高通量鉴定策略281

8.2定量蛋白质组学原理与方法282

8.2.1基于2DE胶的定量分析策略283

8.2.2基于非胶的定量分析策略291

8.3蛋白质组学与蛋白质翻译后修饰鉴定304

8.3.1磷酸化305

8.3.2泛素化309

8.3.3小泛素相关修饰化312

8.3.4糖基化313

8.4蛋白质组学在生物医学研究中的应用316

8.4.1蛋白质组学在信号转导通路研究上的应用317

8.4.2蛋白质组在筛选疾病标记物中的应用318

8.4.3蛋白质组学在发现药物靶标上的应用320

8.4.4蛋白质组学在药物作用机理研究上的应用322

8.4.5蛋白质组学在分析蛋白质-蛋白质相互作用上的应用323

参考文献325

第9章 生物信息学一329

9.1蛋白质序列分析329

9.1.1蛋白质的物化性质分析及在线工具329

9.1.2序列相似性比对330

9.1.3蛋白质序列功能域分析332

9.1.4跨膜区与卷曲螺旋预测335

9.1.5信号肽的预测338

9.1.6蛋白质亚细胞定位预测340

9.2蛋白质二级结构预测342

9.2.1二级结构预测算法343

9.2.2二级结构预测工具347

9.3蛋白质三级结构预测350

9.3.1蛋白质三级结构预测理论基础及发展过程350

9.3.2同源建模方法351

9.3.3同源建模网络工具354

9.4基于生物质谱的蛋白质鉴定358

9.4.1蛋白质鉴定基本知识简介358

9.4.2数据库搜索原理及软件使用介绍369

9.4.3搜索结果的质量控制373

9.4.4翻译后修饰的鉴定378

参考文献380

第10章 生物信息学二385

10.1 2DE图像的生物信息学分析386

10.1.1简介386

10.1.2图像获取386

10.1.3分析软件387

10.1.4传统的分析方法——点的检测和匹配387

10.1.5基于图像分析——胶匹配与一致性建模388

10.1.6差异性分析388

10.1.7展望389

10.2基于质谱技术的定量蛋白质组生物信息学分析389

10.2.1简介389

10.2.2同位素标记蛋白质定量分析390

10.2.3同重标记蛋白质定量分析396

10.2.4非同位素标记的定量蛋白质组399

10.2.5展望403

10.3差异表达蛋白质鉴定403

10.3.1简介403

10.3.2 PLGEM模型403

10.3.3数据可视化404

10.3.4展望405

10.4 GO分析406

10.4.1简介406

10.4.2 GO分类407

10.4.3 GO富集性分析407

10.4.4 GO语义相似性度量410

10.4.5展望414

10.5网络分析414

10.5.1简介414

10.5.2蛋白质相互作用数据库415

10.5.3网络分析软件416

10.5.4分析实例417

10.5.5展望419

参考文献420

缩略词426